PFAS: de forever chemicals afbreken

PFAS, ook wel de forever chemicals genoemd, zijn schadelijk voor mens en dier. De stoffen verspreiden zich gemakkelijk in het milieu, komen terecht in zeeschuim, kippeneieren en wijn, en blijven zich opstapelen omdat het spul niet of nauwelijks afbreekt. Maar biochemicus Clemens Mayer en promovenda Suzanne Jansen werken aan enzymen die PFAS kunnen afbreken.
FSE Science Newsroom | Tekst Charlotte Vlek | Beeld Leoni von Ristok
Stoffen uit de PFAS-verzameling, oftewel per- and polyfluoroalkylstoffen, bestaan uit lange ketens van koolstof-fluor (C-F) verbindingen op een rijtje: ‘Deze verbindingen zijn één van de sterksten die we kennen in de scheikunde,’ vertelt Mayer. ‘En hoe meer C-F verbindingen een stof bevat, hoe sterker die verbindingen worden.’ Dat maakt de lange PFAS-moleculen extra moeilijk om af te breken. Bovendien zijn het echte mens-gemaakte dingen: de natuur heeft weinig ervaring met het afbreken van soortgelijke stoffen.
De verbindingen in PFAS zijn één van de sterksten die we kennen in de scheikunde
Maar er is wel één stofje in de natuur dat gebruik maakt van C-F verbindingen: fluoroacetaat, dat door sommige planten wordt geproduceerd. Het is een giftige stof voor de meeste planteneters, maar in de maag van een koe leeft een bacterie die het giftige fluoroacetaat kan afbreken. En hoewel fluoroacetaat een stuk kleiner is dan de meeste PFAS-moleculen - met maar één C en één F – wil Mayer de enzymen van deze bacterie gebruiken om ook grotere C-F ketens zoals PFAS af te breken.
Sleutelen aan enzymen
Het probleem is alleen dat deze C-F-verbrekende enzymen eigenlijk alleen werken op fluoroacetaat. ‘Daar zijn ze extreem goed in: ze kunnen wel zo’n dertig C-F verbindingen per seconde verbreken,’ vertelt Mayer. ‘Maar als je ze langere ketens van C’tjes en F’jes geeft, wordt dat eerder iets van 0,1 keer per uur. De vraag is dus: hoe kunnen we die enzymen overhalen om PFAS in plaats van fluoroacetaat te gaan afbreken?’
Daar heeft de groep van Mayer al wel wat ervaring mee: ze maken gebruik van een proces dat directed evolution heet om nieuwe enzymen te ontwikkelen. Men neme de bacterie uit de koeienmaag, die fluoroacetaat kan afbreken. In plaats van wachten op het trage, evolutionaire proces dat via mutaties in de genen per ongeluk zou kunnen leiden tot een bacterie die dolgraag PFAS afbreekt, kun je het proces gericht versnellen. Daarvoor lokaliseer je eerst het gen voor het fluoroacetaat-afbrekende enzym, om er vervolgens miljoenen mutaties van te maken, wat in de bacteriën resulteert in miljoenen varianten van het enzym. Die bacteriën zet je vervolgens in een omgeving waar de gewenste eigenschap (PFAS afbreken) een voorwaarde is voor overleving, bijvoorbeeld omdat het hun enige voedselbron is. Natuurlijke selectie doet dan de rest: de bacterie met het meest geschikte enzym voor PFAS zal overleven.
Promovenda Suzanne Jansen ging hiermee aan de slag, maar wel in iets kleinere stappen: in plaats van meteen de stap naar PFAS te maken, introduceerde ze een molecuul dat leek op fluoroacetaat, maar met een extra koolstofatoom (en wat waterstofatomen voor de volledigheid). Met behulp van directed evolution wist ze bacteriën te selecteren die dit molecuul sneller kunnen afbreken. Vervolgens liet Jansen hetzelfde proces los op een andere variatie van het planten-stofje fluoroacetaat: eentje met twee C-F-verbindigen in plaats van één. Ook daar kon ze wat vooruitgang boeken: ze wist de afbraak te versnellen met een factor tien.
We hoeven alleen nog maar een manier te vinden om twee fluor-atomen van zo’n lange PFAS-keten af te krijgen.
‘Maar wanneer we zowel een extra koolstof als een extra fluor introduceren, gaat het niet meer goed,’ rapporteert Mayer. Terwijl dat juist nodig is voor de lange PFAS-moleculen waarin een heleboel C-F verbindingen op een rijtje zitten. Dus blijven Mayer en Jansen nog even verder sleutelen aan hun enzymen. Mayer heeft goede hoop: ‘We hoeven alleen maar een manier te vinden om twee fluor-atomen van zo’n lange PFAS-keten af te krijgen. Als die omzetting eenmaal plaatsgevonden heeft, zijn er in de natuur al manieren om de rest af te handelen.’
En dan?
En wat als Mayer over tien jaar succesvol enzymen heeft ontwikkeld die PFAS kunnen afbreken? Laten we dan zijn geknutselde bacteriën los in onze achtertuinen voordat onze kippetjes er gaan scharrelen, zodat er geen PFAS in de eieren terecht komt? Mayer lacht: ‘Nee, zo simpel is dat helaas niet. Onze bacteriën zijn genetisch gemodificeerd, die mogen niet zomaar het lab verlaten. De enzymen die we ermee ontwikkeld hebben mogen wel buiten het lab gebruikt worden, maar die zijn niet stabiel in de natuur. In plaats daarvan zou je eerst een manier moeten hebben om PFAS in hogere concentraties te verzamelen, een beetje zoals ze doen bij afvalwaterzuivering. Dan zou je daar onze enzymen kunnen inzetten.’
Laatst gewijzigd: | 15 mei 2025 16:09 |
Meer nieuws
-
14 mei 2025
Donker Zernike Dag – Ontdek de effecten van Lichtvervuiling
Op zaterdagmiddag 24 mei 2025 organiseert de Zernike Campus voor het eerst de Donker Zernike Dag, in samenwerking met het Interreg North Sea-project Darker Sky. Dit evenement is bedoeld om bewustwording te creëren over de toenemende lichtvervuiling...
-
06 mei 2025
Netcongestie oplossen: “Beter gebruik maken van wat we nu al hebben”
Netcongestie vormt een groot probleem. Er is zeer geringe capaciteit om nieuwe huishoudens en bedrijven aan te sluiten op het elektriciteitsnetwerk en het risico bestaat dat de energietransitie tot stilstand komt. Michele Cucuzzella, universitair...
-
29 april 2025
Impact | Besluitvorming tussen mens en AI verbeteren in de gezondheidszorg
De komende weken introduceren de genomineerden voor de Ben Feringa Impact Award 2025 zichzelf en hun impactvolle onderzoek of project. Deze week: Andra Cristiana Minculescu met haar research project over het verbeteren van menselijke en AI...