Skip to ContentSkip to Navigation
Over onsNieuws en agendaNieuwsberichten

Structure and function of substrate-binding domains of ABC-transporters

23 april 2010

Promotie: dhr. R.P.A. Berntsson, 13.15 uur, Academiegebouw, Broerstraat 5, Groningen

Proefschrift: Structure and function of substrate-binding domains of ABC-transporters

Promotor(s): prof.dr. B. Poolman, prof.dr. D.J. Stolboom

Faculteit: Wiskunde en Natuurwetenschappen

Contact: Ronnie Berntsson, tel. 050-363 4195, e-mail: r.berntsson@rug.nl

Nieuwe ontdekkingen over membraaneiwitten in melkbacterie

Hoe leeft en werkt een bacterie? Om bacteriën, zoals de melkbacterie Lactococcus lactis, steeds beter in te kunnen zetten bij de productie van bijvoorbeeld voedings- of geneesmiddelen is dat belangrijk te weten. Veel belangstelling gaat uit naar het drukke verkeerstransport van stoffen in en uit de bacterie. Vooral het transport door het omhulsel van de bacterie, de membraan, is een uitdagend onderzoeksterrein. Daarbij spelen zogenaamde substraat-bindingseiwitten, die specifieke moleculen door de membraanbarrière heen helpen, een cruciale rol. Ronnie Berntsson onderzocht de relatie tussen structuur en functie van enkele van deze substraat-bindingseiwitten.

Een groot deel van zijn werk gaat over het oligopeptide bindingseiwit OppA, dat uit Lactococcus lactis komt. (OppA is een deel van de ABC-transporter oligopeptidepermease, met de naam Opp.) L. lactis leeft in melk, en om te overleven moet de bacterie voedingsstoffen importeren. Opp speelt een rol in die import, het eiwit importeert kleine, in stukken geknipte delen van melkeiwitten, namelijk peptiden van α-, β- en κ-caseïne. OppA zit aan de buitenkant van de cel vast in het celmembraan, en werkt als een eerste bindingsplek voor die peptiden. Nadat OppA een peptide heeft gebonden, geeft het het peptide door aan het deel van Opp dat in het celmembraan zit en dat er voor zorgt dat het peptide naar de binnenkant van de cel gaat. Berntsson bepaalde verschillende kristalstructuren van OppA, zowel met als zonder gebonden peptide. Op basis van die structuren was Berntsson in staat een nieuw model te presenteren dat verklaart hoe OppA peptiden kan binden. Hij leverde het bewijs voor dit model door een nieuwe kristalstructuur te presenteren, samen met een verdere biochemische karakterisatie van OppA. Ook van een ander eiwit, OpuAC, wist hij de kristalstructuur te bepalen. OpuAC is een deel van het ABC-transport eiwit dat glycinebetaïne importeert om osmotische druk te voorkomen. Voor Berntssons onderzoek was het nodig om selenomethionine te kunnen inbouwen in eiwitten die in L. lactis geproduceerd zijn. Ook daarvoor ontwikkelde hij een methode.

Ronnie Per-Arne Berntsson (Zweden, 1981) studeerde biotechnologie aan de Chalmers University of Technology. Zijn promotieonderzoek deed hij bij de afdeling Biochemie van het Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology Institute, het Netherlands Proteomics Centre en het Zernike Institute for Advanced Materials. Zijn onderzoek werd gefinancierd met een Marie Curie early stage training grant. Hij blijft als postdoc verbonden aan de RUG.

Laatst gewijzigd:15 september 2017 15:39

Meer nieuws

  • 18 oktober 2018

    Toegangscontrole Universiteitsbibliotheek Binnenstad

    In november worden de toegangspoortjes in de Universiteitsbibliotheek Binnenstad getest. Als deze test naar tevredenheid verloopt, worden de poortjes definitief in gebruik genomen.

  • 16 oktober 2018

    Digital Society Conferentie Nederlandse universiteiten

    De digitale informatietechnologie dringt steeds dieper door in onze samenleving. Daarom organiseren de veertien Nederlandse universiteiten, verenigd in de VSNU, op dinsdag 27 november de internationale Digital Society Conference in de Rijtuigenloods...

  • 09 oktober 2018

    Wat de wereld écht moet weten over leiderschap

    ‘Weet jij hoe vaak organisaties een verkeerde leider selecteren?’, vraagt Janka Stoker. ‘Volgens recent onderzoek van Gallup gebeurt dat in maar liefst 82% van de gevallen! Deze leiders werden vaak gekozen omdat ze toevallig uitblonken in hun vorige,...