Press / Media items

Ribsoom remt eiwitdiffusie

Press / Media: Public Engagement Activities

07/12/2017

Hoe snel een eiwit door een cel beweegt, hangt sterk af van de lading. Positief geladen exemplaren blijven namelijk telkens aan de ribosomen hangen, ontdekte de Groningse onderzoeker Bert Poolman.

Wellicht is het dus geen wonder dat de industriële productie van sommige van die eiwitten, door genetisch gemodificeerde bacteriën, in de praktijk zo moeizaam gaat.

In eLife beschrijft Poolman experimenten met gemodificeerde fluorescerende eiwitten, waavan het oppervlak positief of negatief was geladen. Onder de microscoop bleken de negatieve (rood in het plaatje) soms wel 100 keer sneller door het cytoplasma te diffunderen dan de positieve (donkerblauw). Nader onderzoek leerde dat die laatste categorie vooral wordt gebonden door ribosomen (lichtblauw), de eiwitfabriekjes van de cel die zelf negatief zijn geladen.

Het effect wordt mede bepaald door de ionsterkte, dus door de totale ionenconcentratie in het cytoplasma. Hoe meer ionen, hoe meer de eiwitten worden afgeschermd en hoe minder ‘plakkerig’ ze worden. Bij de Gram-negatieve soort E. coli is het vertragingseffect duidelijk groter dan bij de Gram-positieve Lactococcus lactis. De extremofiel Haloferax volcanii, die een zeer zout milieu overleeft door de nodige ionische tegendruk te geven, heeft er nog minder last van.

Analyse van bekende proteomen van micro-organismen en eukaryote cellen laat zien dat de natuur dit allang door had. Bij de meeste soorten blijkt ongeveer 70 % van de eiwitten negatief geladen. De overige 30 % zijn bijna allemaal membraaneiwitten die niet vrij in het cytoplasma rondzwemmen maar door chaperonnes naar hun eindbestemming worden vervoerd, en dus geen last van de ribosomen hebben. Het restant heeft te maken met het functioneren van ribosomen of RNA, en heeft er dus belang bij om daar te blijven plakken.  

bron: RUG

References

Related Publications
  1. Ribosome surface properties may impose limits on the nature of the cytoplasmic proteome

    Schavemaker, P. E., Śmigiel, W. M. & Poolman, B. 20-Nov-2017 In : eLife. 6, 28 p., eLife.30084

    Research output: Scientific - peer-reviewArticle

View all (1) »

Related Press / Media
  1. Intracellular Diffusion: How bacteria keep proteins moving

    Paulus Eelke Schavemaker & Berend Poolman

    12/12/2017

    1 item of media coverage

    Press / Media: Research

  2. Ribosomen bepalen lading van eiwitten

    Berend Poolman

    06/12/2017

    1 media contribution

    Press / Media: Public Engagement Activities

  3. How ribosomes shape the proteome

    Berend Poolman

    06/12/2017

    1 media contribution

    Press / Media: Public Engagement Activities

View all (3) »

ID: 51553878