Divergent or just different

Onderzoek 3D-enzymstructuur vergroot begrip van functioneren en evolutie

In haar proefschrift bespreekt Henriëtte Rozeboom kristalstructuren van zes verschillende enzymen. Deze zes enzymen behoren tot verschillende eiwitfamilies en maken gebruik van verschillende katalytische mechanismes. Begrip van hun 3D-structuren is essentieel voor zowel het begrijpen van de moleculaire basis van hun functioneren als voor inzicht in hun evolutionaire ontstaansgeschiedenis.

Het proefschrift bevat vijf delen:

Deel 1 beschrijft de structuur en mutationele karakterisering van de katalytische A-module van het mannuronan C-5-epimerase AlgE4 uit Azotobacter vinelandii;

Deel 2 bespreekt de kristalstructuur van α-1,4-glucan lyase, een uniek glycoside hydrolase familielid met een ongebruikelijk katalytisch mechanisme;

Deel 3 beschrijft de kristalstructuur van een quinone-afhankelijk alcohol dehydrogenase uit Pseudogluconobacter saccharoketogenes, een veelzijdige dehydrogenase dat alcoholen en koolhydraten oxideert;

Deel 4 bespreekt de kristalstructuur van de endo-xylogalacturonan hydrolase uit Aspergillus tubingensis, een enzym dat specifiek xylogalacturonan afbreekt;

Deel 5 beschrijft de kristalstructuren van twee Bacillus carboxylesterases (naproxen esterase en CesB) met verschillende enantio-selectiviteit.

Het onderzoek van Henriëtte Rozeboom werd uitgevoerd in de afdeling eiwitkristallografie van het Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology Institute (GBB). Rozeboom is aan dat instituut verbonden als onderzoeksmedewerker.